近日，一项发表于国际杂志Nature上的研究论文中，来自剑桥大学等处的科学家对大脑中含量丰富的一种α-突触核蛋白进行了深入研究，该蛋白和帕金森疾病的发病直接相关；文章中研究者揭示了蛋白纤丝的形成引发神经变性疾病的分子机理，这为深入理解多种神经变性疾病，比如帕金森疾病的发病机体提供了一定的线索。
α-突触核蛋白经常存在于神经细胞的末端，而且其被认为主要负责神经元间通过脂质结合而进行神经元的信息交流；然而某些情况下，α-突触核蛋白会表现异常，进而引发蛋白原纤维（纤丝）的生成，原纤维倾向于迁移而引发大脑组织的损伤和相关神经变性疾病的发生，通常在帕金森疾病中表现明显，而且这种疾病至今不能治愈。
文章中，研究者对组成α-突触核蛋白的一系列氨基酸进行了深入分析，即主要和残基68-78之间的肽类进行研究，值得注意的是，形成肽类核心的晶体太小以至于研究者并不能利用光学显微镜来进行观察，于是研究者们利用了微电子衍射的技术来对肽类进行了观察，结果发现这些肽类存在一对面对面的β-折叠，其被认为是组成原纤维的结构单元。
此前很多研究都认为位于30至53位点的氨基酸残基是引发帕金森疾病的罪魁祸首，如今本文研究中研究者表示，位于68至78位点之间的氨基酸残基或许才是真正的罪魁祸首，该区域或许会同很多研究过的氨基酸区域进行相互作用来增强原纤维的形成。最后研究者Goedert说道，本文研究中对引发帕金森疾病发生的原纤维分子结构的解析或可帮助开发抑制α-突触核蛋白原纤维形成的新型分子及疗法，这对于有效阻断多种神经变性疾病的发生或许具有一定的指示意义。
来源：生物谷
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